Haem: De haemgroep is een porfyrinering met in het midden een ijzerion (Fe2+). De porfyrinering bestaat uit vier pyrroolringen die met elkaar verbonden zijn door methinebruggen. Het ijzerion is aan de porfyrinering gebonden door vier stikstofatomen uit de pyrroolringen.
Globineketens: De vier globineketens van hemoglobine worden alfa, bèta, gamma en delta genoemd. Bij volwassenen bestaat hemoglobine A, de meest voorkomende vorm van hemoglobine, uit twee alfaketens en twee bètaketens. Andere soorten hemoglobine, zoals hemoglobine A2 en hemoglobine F, hebben verschillende combinaties van globineketens.
De vier polypeptideketens van hemoglobine zijn gerangschikt in een tetramere structuur, waarbij de vier haemgroepen zich in kloven tussen de globineketens bevinden. De haemgroepen zijn aan de globineketens gebonden door hydrofobe interacties en waterstofbruggen.
Zuurstofbinding: Hemoglobine bindt zuurstofmoleculen omkeerbaar aan de ijzerionen in zijn haemgroepen. Wanneer de zuurstofconcentratie hoog is, bindt hemoglobine zuurstofmoleculen en wordt zuurstofrijk. Wanneer de zuurstofconcentratie laag is, geeft hemoglobine zuurstofmoleculen vrij en wordt zuurstofarm.
De binding van zuurstof aan hemoglobine is coöperatief, wat betekent dat de binding van één zuurstofmolecuul aan hemoglobine de affiniteit van de andere hemoglobinegroepen voor zuurstof verhoogt. Deze coöperativiteit is te wijten aan de conformationele veranderingen die optreden in het hemoglobinemolecuul wanneer het zuurstof bindt.
Door de coöperatieve binding van zuurstof aan hemoglobine kunnen rode bloedcellen grote hoeveelheden zuurstof efficiënt transporteren. Hemoglobine kan zuurstofmoleculen binden en vrijgeven als reactie op veranderingen in de zuurstofconcentratie in weefsels, waardoor ervoor wordt gezorgd dat weefsels een constante toevoer van zuurstof ontvangen.
Gezondheid en ziekte © https://www.gezond.win