De vertering van BAPNA (benzoyl-DL-arginine-p-nitroanilide) door trypsine volgt de typische Michaelis-Menten-enzymkinetiek. De snelheid van de vertering neemt aanvankelijk met de tijd toe naarmate meer enzymmoleculen bij de reactie betrokken raken. Naarmate de substraatconcentratie echter in de loop van de tijd afneemt, vertraagt ​​de verteringssnelheid. De relatie tussen de hoeveelheid verteerd BAPNA en de tijd kan worden beschreven met de volgende vergelijking:

[BAPNA]t =[BAPNA]0 - k[E][BAPNA]0*t

Waar:

- [BAPNA]t:hoeveelheid BAPNA verteerd op tijdstip t

- [BAPNA]0:initiële concentratie van BAPNA

- k:Snelheidsconstante voor de reactie

- [E]:Concentratie van trypsine

- t:Tijd

De grafiek van [BAPNA]t versus t vertoont doorgaans een hyperbolische curve. De initiële lineaire fase van de curve vertegenwoordigt de periode waarin de reactiesnelheid constant is en evenredig aan de enzymconcentratie. Naarmate de reactie vordert, vlakt de curve af als gevolg van uitputting van het substraat en de afnemende verteringssnelheid.

Door de initiële snelheid (Vo) van de reactie te meten en de Michaelis-Menten-constante (Km) te bepalen door middel van grafische analyse (bijvoorbeeld Lineweaver-Burk- of Hanes-Woolf-plots), is het mogelijk om de enzymkinetiek te karakteriseren en inzicht te krijgen in de katalytische efficiëntie en substraataffiniteit van trypsine voor BAPNA.