Opvouwen van een polypeptide kan op twee manieren plaatsvinden. Het eerste type vouwing, bekend als secundaire structuurvorming , omvat de vorming van reguliere structurele elementen zoals alfa-helices en bèta-sheets. Het tweede type vouwing, bekend als tertiaire structuurvorming omvat het verder vouwen van de polypeptideketen tot een specifieke driedimensionale structuur.

Secundaire structuurvorming wordt aangedreven door waterstofbruggende interacties en andere niet-covalente interacties tussen de aminozuren in de polypeptideketen. De meest voorkomende secundaire structurele elementen zijn alfa-helices en bèta-sheets. In een alfa-helix is ​​de polypeptideketen in een spiraalvormige conformatie gedraaid, terwijl in een bèta-sheet de polypeptideketen in een geplooid vel is gerangschikt.

Tertiaire structuurvorming wordt aangedreven door een combinatie van hydrofobe interacties, hydrofiele interacties, waterstofbinding en elektrostatische interacties tussen de aminozuren in de polypeptideketen. De vorming van de tertiaire structuur resulteert in de vorming van een specifieke driedimensionale structuur die uniek is voor elk eiwit. De tertiaire structuur van een eiwit bepaalt zijn biologische functie.

Het vouwen van eiwitten is een complex proces dat nog steeds niet volledig wordt begrepen. Het is echter bekend dat de vouwing van eiwitten essentieel is voor hun functie.